Kształtowanie
i zachowanie struktury. Białka strukturalne są odpowiedzialne za
mechaniczną stabilność narządów i tkanek. Kolagen, Histony (odgrywają one istotną rolę w
upakowaniu DNA w chromatynie, będącej podstawową jednostką nukleosomu). Każdy z nukleosomów
złożony jest z histonowego oktameru owiniętego dwuniciową cząsteczką DNA.
Transport. Dobrze
poznanym białkiem transportowym jest hemoglobina.
Występuje ona w erytrocytach i bierze udział w transporcie tlenu i dwutlenku
węgla między płucami i innymi tkankami ciała. Również białka osocza pełnią
funkcję transportową. Np. prealbumina (transtyretyna) transportuje
hormony tarczycy, tyroksynę i trijodotyroninę. Kanały jonowe i inne integralne białka błonowe
pośrednicza w transporcie jonów oraz metabolitów przez błony biologiczne.
Ochrona
i obrona. Układ immunologiczny broni organizm przed czynnikami
chorobotwórczymi i obcymi dla organizmu substancjami (ksenobiotyki). Immunoglobina G jest
podstawowym składnikiem tego układu. Pokazano ją, jak wiąże się z
powierzchniowym glikolipidem erytrocytu.
Sterowanie
i regulacja. W biochemicznych szlakach transdukcji sygnału uczestniczą
zarówno jako cząsteczki sygnałowe (hormony), jak i receptory wiążące
cząsteczki sygnałowe. Przykład, kompleks hormonu wzrostu, somatotropina z jej receptorem (dimerem). Wówczas 2
zewnątrzkomórkowe domeny receptora wiążą 1 cząsteczkę hormonu. Wiązanie
to aktywuje cytoplazmatyczną domenę kompleksu i prowadzi do przekaźnictwa
sygnału do wnętrza komórki. Mały, białkowy hormon insulina. W regulacji przemiany
materii i procesów różnicowania zaangażowane są odpowiednie białka wiążące się
cząsteczkami DNA (są to tzw. czynniki
transkrypcyjne). Struktura i funkcja białek
aktywujących katabolizm oraz
bakteryjnych czynników transkrypcyjnych są przedmiotem intensywnych badań.
Kataliza.(Enzymatyczne).
Najsilniejszą grupę białek (ponad 2000) stanowią enzymy. Są one istotnie
zróżnicowane pod względem masy cząsteczkowej. Spotyka się enzymy o małej (10
000 - 15 000), średniej (100 000 - 200 000) oraz bardzo dużej masie
cząsteczkowej. Dehydrogenaza
mleczanowa jest przykładem
małego enzymu, natomiast syntetaza
glutaminowa jest bardzo
złożonym enzymem, składającym się z 12 manomerów, o masie cząsteczkowej 500
000.
Ruch. Za
skurcz mięśni i inne procesy związane z ruchem jest odpowiedzialna interakcja
aktyny z miozyną. Heksamer miozyny składa się z globularnego regionu
o 2 głowach, przyłączonego do pałeczki długości 150 nm (zwanej także ogonem).
Aktynowe filamenty (aktyna F) powstają podczas polimeryzacji aktyny G.
Aktyna F, asocjując z tropomiozyną i innymi białkami, reguluje proces
skurczu mięśni.
Magazynowanie. W
roślinach białka często spełniają funkcję spichlerza i dlatego są one ważne jako źródło
egzogennych aminokwasów w pożywieniu człowieka. W organizmach zwierzęcych białka budujące mięśnie mogą być wykorzystywane w warunkach
zapotrzebowania jako materiał energetyczny.
Właściwości funkcjonalne białek:
1. stabilizacja - rozpuszczanie białka (napoje)
2. absorpcja i wiązanie - wiązanie wodorowe - mięso
3. lepkość - wiązanie wody - zupy
4. żelifikacja - tworzenie metrycy białkowej - ser
5. Elastyczność wiązanie disiarczkowe, hydrofobowe gluten - chleb, wyroby
ciastkarskie i piekarskie
6. Emulgacje - jaja
7. Absorpcja tłuszczu - substytuty mięsa
8. Wiązanie związków smakowych - substytuty mięsa
9. Tworzenie piany - desery
[1] Prof. Jan Koolman, Prof. Klaus-Heinrich Rohm, BIOCHEMIA. ILUSTROWANY
PRZEWODNIK, Warszawa, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, s. 64
